Ngày 29/01/2026, Phòng Quản lý Khoa học Công nghệ và Hợp tác quốc tế đã tổ chức đánh giá kết quả thực hiện đề tài nghiên cứu khoa học sinh viên cấp Trường “ Tạo dòng và biểu hiện được lipase TGL trong Escherichia coli” Đề tài do sinh viên Đinh Hữu Đức, Sinh viên Lớp Đại học CNSH Khóa 23, Khoa Nông nghiệp và Công nghệ Thực phẩm làm chủ nhiệm thực hiện dưới sự hướng dẫn khoa học của TS. Đoàn Thị Ngọc Thanh.

Thành viên tham gia hội đồng đánh giá kết quả gồm: Tiến sĩ Lê Thị Kim Loan – Chủ tịch Hội đồng cùng các thành viên: Tiến sĩ Trần Ngọc Chi, Tiến sĩ Trần Thị Minh Tú, Thạc sĩ Huỳnh Thị Huế Trang (Giảng viên Khoa Nông nghiệp và Công nghệ Thực phẩm) và Thạc sĩ Đặng Như Ngà (Phòng Quản lý Khoa học Công nghệ và Hợp tác quốc tế).

Tóm tắt nội dung nghiên cứu của đề tài

Lipase là một nhóm enzyme rất quan trọng trong công nghiệp vì tính ổn định, tính họn lọc và tính đặc hiệu cơ chất rộng. Lipase được coi là nhóm enzyme quan trọng có liên quan đến công nghệ sinh học phát triển nhanh nhất do các đặc tính độc đáo của nó bao gồm tính đặc hiệu cơ chất, tính đặc hiệu lập thể, tính chọn lọc vùng và khả năng xúc tác cho phản ứng dị thể của hệ thống hòa tan trong nước và không hòa tan trong nước. Lipase đóng vai trò chính trong thực phẩm, chất tẩy rửa, bánh mì, giấy và bột giấy, hóa dầu, mỹ phẩm, dệt may, da, công cụ chẩn đoán, dầu diesel sinh học và xử lý chất thải.

Lipase được phân loại bằng nhiều cách, gần đây nhất, trang dữ liệu công nghệ lipase đã chia lipase thành 2 họ lớn là α/β, với 95 họ nhỏ khác nhau về mặt cấu trúc. Trong trang dữ liệu này hiện có 182 cấu trúc lipase khác nhau. Mặt khác, nếu dựa vào điều kiện xúc tác, hay nguồn thu nhận thì lipase cũng được phân loại khác nhau, tùy theo họ lipase mà chúng hoạt động ở điều kiện pH và nhiệt độ khác nhau. Trong đó, có lipae hoạt động ở pH kiềm là pH thường thấy ở nước thải, chất thải. Vì vậy mà lipase chịu kiềm được định hướng sản xuất.  Hiện nay, enzyme lipase giữ vị trí thứ 2 về lượng enzyme được sản xuất và tiêu thụ trên thị trường, sau enzyme protease và vẫn đang được phát triển để tạo ra sản lượng nhiều hơn và đa dạng tính chất hơn để phục vụ nhu cầu thị trường trên toàn thế giới.

 Vi khuẩn, nấm men và nấm mốc là những nguồn lipase tiềm năng. Do nhu cầu công nghiệp về các nguồn lipase mới, với các đặc tính xúc tác khác nhau nên việc thu nhận enzyme từ nhiều nguồn khác nhau là nhu cầu cấp thiết. Vì vậy, nhiều công trình nghiên cứu về phân lập và chọn lọc các chủng mới đã và đang được thực hiện. Bên cạnh đó, tùy theo lĩnh vực ứng dụng mà sử dụng lipase ngoại bào từ môi trường nuôi cấy vi sinh hoặc enzyme tinh sạch. Trong thực phẩm hoặc trong công nghiệp thuộc da, nhu cầu lipase tinh sạch rất lớn. Đối với công nghiệp sản xuất chất tẩy rửa, lipase chịu kiềm và chịu nhiệt được ưu tiên sử dụng. Do đó, đề tài tạo dòng và biểu hiện lipase TGL trong E.coli được thực hiện với định hướng phát hiện chủng sản sinh lipase chịu kiềm. Hơn nữa, tình hình nghiên cứu về lipase trên thế giới đã chuyển dần từ khảo sát hoạt tính sang tiếp cận công nghệ gen và protein tái tổ hợp; tuy nhiên vẫn còn khoảng trống nghiên cứu đối với các loài vi khuẩn mới hoặc ít được khai thác như Acinetobacter stercoris. Chủng Acinetobacter stercori là chủng được phân lập và định danh tại Bộ môn Công nghệ sinh học và Bảo vệ thực vật trường Đại học Tiền Giang, dùng làm chủng chủ thu nhận gen mục tiêu, và sử dụng để xác định hoạt tính lipase từ chủng tự nhiên. Do đó, đề tài tập trung vào thu nhận gen lipase tgl từ A. stercoris, tạo dòng vào vector pET30 và biểu hiện trong E. coli BL21(DE3) là phù hợp với xu thế nghiên cứu trong nước, đồng thời có ý nghĩa bổ sung dữ liệu khoa học và mở ra tiềm năng ứng dụng enzyme tái tổ hợp cho xử lý nước thải giàu lipid tại Việt Nam.     

Tại buổi nghiệm thu, Hội đồng đánh giá cao tính khoa học, tính mới và khả năng ứng dụng của đề tài, đồng thời ghi nhận sự đầu tư nghiêm túc và nỗ lực của nhóm nghiên cứu trong suốt quá trình thực hiện. Kết thúc buổi họp, Hội đồng thống nhất nghiệm thu và xếp loại “Tốt” đối với kết quả đề tài nghiên cứu khoa học này.

NHƯ NGÀ - Phòng QLKHCN&HTQT

 

 

 

Phòng Quản lý khoa học công nghệ và Hợp tác quốc tế